СӨЖ

Тақырыбы: “Ақуыздар”.

Жоспар:

—Кіріспе

1.Ақуыздың ашылу тарихы

—Негізгі бөлім:

1.Ақуыз құрылысы

2.Ақуыз құрылымы

—Ақуыз, нәруыз — молекулалары өте күрделі болатын аминқышқылдарынан құралған органикалық зат; тірі ағзаларга тән азотты күрделі органикалық қосылыс. Аминқышқылдары қалдықтарынан құралған жоғары молекуларлық органикалық түзілістер. Ақуыз ағзалар тіршілігінде олардын құрылысы дамуы мен зат алмасуына қатысуы арқылы әр алуан өте маңызды қызмет атқарады. Ақуызды зат құрамында міндетті түрде азоты бар күрделі органикалық қосылыс.

—Ақуыздың элементтік құрамын, құрылысының теориясын алғашқылардың бірі болып зерттеген және протеин деп атауды ұсынған Голландия химигі және дәрігері Г.Я. Мульдер болатын.

—Ақуыз жасуша құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома, цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол ағза құрамында үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия жасушаларында 50 – 93% ақуыздық заттар бар. Белок барлық ағзаға ортақ зат болғанымен, әр түрлі ағза ақуыздарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, ағза түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да ақуыз қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты. Белок – бүкіл тірі ағзаның негізгі қорегі. Ол жасуша протоплазмасын құрумен қатар, ағзадағы көптеген тіршілік кұбылыстарына – тамақтану, өсу, көбею, тітіркену, козғалу, тыныс алу процестеріне тікелей қатысады.

Ақуыз құрылымдары

Бірінші реттік Екінші реттік Үшінші реттік Төртінші реттік
Ақуыз молекуласында аминқышқылдар бір-бірімен пептидтік байланыс арқылы байланысып үлкенді кішілі полипептид тізбегін пайда етеді. Осы пептид а-РНК кодондарының бірізділігі арқылы кодталып, трансляция кезінде синтезделінеді. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы ақуыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин. Белоктардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO…HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында. Аминқышқылдардың бүйір радикалдары полипептид тізбегінің қалайша оралуын, орала алу немесе орала алмау мәселелерін анықтайды. Белоктық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады.Үшінші реттік құрылым ақуыздың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді. Бірнеше радикалдар тобынан құралады белгілі бір лигандалармен әрекеттесуге қабілетті, белсенді орталықтар пайда болады. Белок молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал ақуыз молекуласы екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір ақуыздарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар ақуызды емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады.

—Тәжірибенің алғашқы сатысында К.Анфинсен РНК-алы ортаға екі түрлі агенттерді енгізген:

—1. сутектік және басқа да әлсіз байланыстарды үзетін зәр қышқылы

—2. дисульфидтік байланыстарды үзу үшін В-меркаптоэтанолды.

—Нәтижеде РНК-ның табиғи құрылымы бұзылып пептид тізбегі бос, кездейсоқ  шумаққа айналып,оның ферменттік белсенділігі жойылған. Осылайша ақуыз трансляциядан кейінгі, яғни бастапқы күйіне келтірілген.

—Тәжірибенің екінші сатысында аталған екі агенттің екеуін де ортадан алып тастаған. Шамалы уақыттан кейін РНҚ-азада бірте-бірте қайтадан ферментативтік белсенділік пайда болған. Демек оның табиғи құрылымы қалпына келген.

—Тәжірибе нәтижесінде К. Анфинсен екі маңызды қорытынды жасаған:

—1. Ақуыздың ІІІ реттік құрылымы туралы барлық ақпарат оның І реттік құрылымында, яғни пептидтік тізбектің аминқышқылдар бірізділігіне қамтылған.

—2. Ақуыз қандай ІІІ реттік конформацияға айналуын біліп қана қоймай, ол оны өз бетінше, ешбір сыртқы не басқа да факторларсыз, жүзеге асырады.

—

—Тек кіші молекулалы ақуыздарға тән екендігі анықталды. Ал ірі молекулаларға шаперондардың және фолдинг ферменттері қажет.

—Ақуыз фолдингі лезде бір сәтте, жүзеге аспай, бірнеше сатыларға созылатынын 1972 ж. О.Т.Птицин айтқан болатын.

—1. Глобулалы ақуыздың бастапқы формасы-трансляцияның тікелей өнімі кездейсоқ шумақ болып саналады. Ол майысып ирелеңдеп созылған тізбек күйінде болады.

—2. Әрі қарай альфа ширатпа бетта құрылым және құрылымсыз учаскелерден тұратын ақуыздың ІІ реттік құрылымы қалыптасады. Бұл үдерістердің аяғында шумақтың сығылып қысылуы нәтижесінде, еріген глобула түзіледі. Бұл құрылымның табиғи, яғни нативті құрылымнан ерекшелігі аминқышқылдар радикалдары өздерінің түпкілікті серіктерін таба алмай, кез-келгенімен байланысады. Бұл кезде аминқышқылдар арасындағы байланыстар және ақуыз конформациясы тұрақсыз болады.

—3. Бірақ, ақуыз ерте ме кеш пе термодинамиканың ең тиімді құрылымын тауып, көптеген радикалдараралық  байланыстар түзеді, яғни табиғи, нативті, формасына фолдингталады.

Ақуыз биосинтезі

—Нәруыз биосинтезі. Бұл – өте маңызды үдеріс. Мұнда ДНҚ, РНҚ, АТФ және нәруыздардың қызметі бірігеді.

—

—ДНҚ-да жазылған тұқым қуалау акпараты РНҚ-ның ақпараттык (аРНҚ) молекулаларымен цитоплазмаға беріліп, арнайы органоидтар — рибосомалардың жәрдемімен нәруыз синтезделеді.

—

—Бүған тРНҚ қажетті аминқышқылдарды жеткізіп, аРНҚ-да жазылған тапсырыс жүйесінде сапқа тұрғызады. рРНҚ-дан тұратын рибосома пептидтік байланыс түзе отырып, осы аминқышқылдарды жалғастырып қосады. Қажетті тәртіпте және мөлшерде қосылған осы аминқышқылдар |нәруыз деп есептеледі.

—Осы үдерістердің барлығына АТФ энергиясы жұмсалады. Реакциялардың барлығына қажетті нәруыз – ферменттер қатысады, онсыз биосинтездің жүруі мүмкін емес.

—Нәруыз биосинтезінің үдерісі тұқым қуалау ақпаратын жүзеге асыру үдерісі деп те аталады. Оны мына сызбанұскамен белгілеуге болады: ДНҚ РНҚ нәруыз. Көбінесе былай деп те айтады: «РНҚ ДНҚ-ға жазылған ақпаратты нәруызда нақтылы көрсетіп, іске асырады».

Химиялық қасиеттері

Ақуыздар — екідайлы электролиттер

—Ортаның белгілі бір рН мәнінде олардың молекулаларындағы оң және теріс зарядтар бірдей (изоэлектрлік нүкте деп аталады) болады. Бұл — ақуыздардың маңызды қасиеттерінің бірі. Бұл нүктеде ақуыздар электрбейтарап болып, суда еруі азаяды. Ақуыздардың осы қасиеті технологияда ақуызды өнімдер алуға қолданылады.

Химиялық қасиеттері

Ақуыздардың гидролизі

—Сілті немесе қышқыл ерітінділерін қосып қыздырғанда, ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді.

Химиялық қасиеттері

Ақуыздардың түсті реакциялары.

—Белоктарды сапалық анықтау үшін түсті реакциялар қолданылады.

—а) Ксантопротеинреакциясымен (грек. ксанты — сары) құрамында бензол ядросы бар ақуыздар концентрлі азот қышқылымен сары түс береді.

—ә) Биурет реакциясы. Мыс (II) гидроксидінің сілтідегі ерітіндісімен ақуыздарға әсер еткенде, ашық күлгін түс пайда болады. Бұл реакция ақуызтардың құрамындағы пептидтік байланыстарды анықтайды.

—б) Құрамында күкірті бар ақуыздарға қорғасын ацетатын және сілті қосып қыздырғанда, қорғасын сульфидінің қара тұнбасы түзіледі.

Тақырыбы Авторы Мақсаты Өзектілігі Зерттеу әдістері Қорытынды Журнал
Транскетолазаға жарамды ақуызды компьютерді модельдеуі. Қатерлі ісікке спецификалық. А.О.Маслова, Л.Е. Мешалкина, Г.А.Кочетов Адам ұлпасының транскетолазасының негізінде оның компьютерлі моделі құрастырылды. Транскетолазаға жарамды ақуыз.

Бұл екеуінің арасында салыстыру жүргізілді.  Нәтижесі бойынша транскетолазаға жарамды ақуыз тиаминдифосфатты байланыстыра алмайды. Транскетолазалы реакцияны катализдей алмайды. Жақын уақыт ішінде қатерлі ісік ұлпасынан транскетолазаға жарамды ақуыз табылды. Транскетолазаға ұқсас, қатерлі ісікке спицификалық. Бір-біріне ұқсауы 77 пайыз.

Нейродегенеративті ауруларды зерттеуде адам ұлпасының транскетолазасы әлі күнге дейін өзіне көңіл аударуда. Транскетолаза қатерлі ісіктің дамуында маңызды рөл атқарады. Қатерлі ісіктерде 85 пайызға дейін рибоза болады, нуклеин қышқылынан алынған, петозафосфатынан алынады, бұған әсер ететін транскетолаза. Транскетолазаға жарамды ақуыз транскетолаза ақуызынан 38 мүшелі пептидтің болмауымен ерекшеленеді. Оның құрамына белсенді орталықтың аминқышқылдарының қалдығы кіреді. Оның құрамында гистидин болмайды. Гистидин гидроксильді топтарды байланыстырушы болып табылады. Транскетолазаға жарамды ақуыздың аминқыщұылдыұ негізіне сүйене отырып және транскетолазалы ақуызды қолдана отырып MODELLER бағдарламасымен компьютерлі модельді құрастырды. MODELLER құрылыстары ұқсас 5 модельді ұсынды. Экспериментті жалғастыру үшін аз функциялы модельін алды. Ары қарай 3 құрылымды оптимизациялады. Себебі модельдерді құрастырған кезде олар өздері кездейсоқ жағдаймен құрылады. Оптимизацияны ақуыз бен судың көмегімен орындады. Жұмысты AMBER күш өрісімен орындады. Кейін екеуінде What if  бағдарламасымен салыстырды. Бұны орындау себебі, бүкіл процестен кейінгі жағдайын көру. Бағдарлама энергияны азайтканнан соң, олардың қоршаған ортасы жақсарды. Әдебиеттерде тек бір ғана баяндама табылды. Бұл баяндаманың авторлары рекомбинативті ТКТЛ-ды алдып деп мәлімдейді. Ол тағы да транскетолазалы активтікпен сипатталады. Бірақ бұны дұрыс деп айтуға болмайды, себебі ақуыздардың жалпы мінездемесі берілмеді. Және де глицералдегидты қолданған. Ол бұл процесті тежейді. Осыдан қазіргі таңда ТКТЛ-дың транскетолазалық активтігі анықталмаған. Биохимия, 79 том 2012 ж.
You May Also Like

Экономикалық тепе-теңдік және экономикалық өсу

СӨЖ Тақырыбы:”Экономикалық тепе-теңдік және экономикалық өсу ” Мазмұны: Кіріспе Негізгі бөлім 1.Экономикалық…

Өзен суларының химиялық құрамы. Иондық ағынды, СӨЖ

Пән: Өзендер гидрологиясы СӨЖ Тақырыбы: Өзен суларының химиялық құрамы. Иондық ағынды Өзен…

Травматологиялық науқастарды тексерудің негізгі ерекшеліктері, СӨЖ

СӨЖ Тақырыбы:Травматологиялық науқастарды тексерудің негізгі ерекшеліктері Науқастарды тексерудің жалпы тізбегі 1.Шағымдарды айқындау…

Аномалдық жатырлық қан кету, СӨЖ

1.Тақырып: Аномалдық жатырлық қан кету. 2.Мақсаты: Менструалды функцияның бұзылысына алып келетін әйел…